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Autres domaines de liaison à la calmoduline La liaison des ions Ca ++ à la CaM provoque un changement conformationnel qui favorise la liaison à d'autres protéines cibles, qui ne contiennent pas de motifs facilement identifiables ( cf. tableau dans Calmodulation meta-analysis: Predicting calmodulin binding via canonical motif clustering 2016). Un modèle structurel particulier (CMBD) est décrit dans les canaux potassiques sensibles au calcium (KCa), comme IK (K Ca 3) ou SK (K Ca 2). Résidus hydrophobes 1. La présence de résidus hydrophobes volumineux (F, I, L, V et W), à la première et dernière position de ces motifs, appelés aussi " ancres ", est indispensable pour ancrer la protéine aux deux lobes de la CaM. ( Calcium-induced exposure of a hydrophobic surface on calmodulin 1980). Liaison de motifs patterns of knowledge. Motifs de liaisons à la calmoduline Figure: d'après Kumar) Les positions de ces résidus donne un nom à ces motifs: 1-10: [FILVW]xxxxxxxx[FILVW]; 1-5-10: [FILVW]xxx[FAILVW]xxxx[FILVW]… 2. Les résidus intermédiaires restants entre ces résidus hydrophobes sont très variables par leur séquence et leur espacement car l'hélice centrale de la CaM est très flexible, ce qui lui permet de se lier à des cibles protéiques extrêmement variées ( Backbone Dynamics of Calmodulin Studied by 15N Relaxation Using Inverse Detected Two-Dimensional NMR Spectroscopy: The Central Helix Is Flexible 1992).
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